Les souches de prions présentent des virulences différentes selon la population de cellules qu'elles infectent. Cependant, l'origine de ces différences demeure très mal connue. Des chercheurs de l’Inra viennent de faire un pas décisif pour expliquer ces variations de virulence. Ils ont observé que certaines souches étaient favorisées par rapport à d'autres en fonction du taux de protéine PrP, qui constitue le substrat du prion, dans les cellules cérébrales de souris. Ces travaux, publiés le 23 janvier 2017 dans la revue Nature Communications, ouvrent des pistes pour comprendre pourquoi chaque souche de prion a des cellule-cibles privilégiées dans le système nerveux des mammifères.

Les prions sont sans doute les agents pathogènes les plus mystérieux du monde vivant. Dépourvus de matériel génétique, ils ne sont composés que d'une protéine qui, repliée de façon anormale, est capable de recruter d'autres protéines en leur transmettant cette conformation déviante. Les maladies à prions touchent particulièrement les ruminants: vaches, moutons, chèvres, cerfs. Mais ils sont aussi à l'origine de pathologies humaines telles que la maladie de Creutzfeldt-Jakob, le Kuru ou encore, l'insomnie fatale familiale.

Tout comme chez les bactéries et les virus, il existe plusieurs souches de prions. La séquence d'acides aminés qui les compose est la même, mais leur structure tridimensionnelle diffère. Les souches ont chacune leurs propres caractéristiques : leur temps d'incubation, leur virulence, les symptômes qu'elles déclenchent ou encore, leur capacité à passer la barrière des espèces varient d'une souche à l'autre. De plus, certaines souches sont plus aptes que d'autres à infecter certaines régions cérébrales ou certaines populations de cellules. Ainsi, certains prions peuvent infecter des tissus non nerveux, comme les tissus lymphatiques, tandis que d'autres en sont incapables.